Уравнение реакции аминокислот друг с другом (6 видео)

Уравнение реакции аминокислот друг с другом

Аминокислоты являются амфотерными соединениями, для них характерны кислотно-основные свойства. Это обусловлено наличием в их молекулах функциональных групп кислотного (-СООН) и основного (-NH₂) характера.

Содержание

Кислотно-основное равновесие в водных растворах
1. Взаимодействие внутри молекулы – образование внутренних солей (биполярных ионов)
2. Взаимодействие с основаниями и кислотами
3. Внутримолекулярное взаимодействие функциональных групп ε-аминокапроновой кислоты, в результате которого образуется ε-капролактам (полупродукт для получения капрона).
4. Межмолекулярное взаимодействие α-аминокислот – образование пептидов (р. поликонденсации)
5. Качественные реакции!
Химические свойства аминокислот: взаимодействие со щелочами, кислотами и друг с другом (реакция поликонденсации).
Белки и аминокислоты
🎦 Видео

Кислотно-основное равновесие в водных растворах

В водных растворах и твердом состоянии аминокислоты существуют в виде внутренних солей.

Ионизация молекул аминокислот в водных растворах зависит от кислотного или щелочного характера среды:

В кислой среде молекулы аминокислот представляю собой катион. В щелочной среде молекулы аминокислот представляют собой анион. В нейтральной среде аминокислоты представляют собой цвиттер-ион или биполярный ион.

Аминокислоты в твердом состоянии всегда существуют в виде биполярного, двухзарядного иона — цвиттер-иона.

Водные растворы аминокислот в кислой и щелочной среде проводят электрический ток.

1. Взаимодействие внутри молекулы – образование внутренних солей (биполярных ионов)

Молекулы аминокислот существуют в виде внутренних солей, которые образуются за счет переноса протона от карбоксила к аминогруппе.

Карбоксильная группа аминокислоты отщепляет ион водорода, который затем присоединяется к аминогруппе той же молекулы по месту неподеленной электронной пары азота. В результате действие функциональных групп нейтрализуется, образуется так называемая внутренняя соль.

Водные растворы аминокислот в зависимости от количества функциональных групп имеют нейтральную, кислую или щелочную среду.

Аминокислоты с одной карбоксильной группой и одной аминогруппой имеют нейтральную реакцию.

Видеоопыт «Свойства аминоуксусной кислоты»

а) моноаминомонокарбоновые кислоты (нейтральные кислоты)

Внутримолекулярная нейтрализация — образуется биполярный цвиттер-ион.

Водные растворы моноаминомонокарбоновых кислот нейтральны (рН≈7).

б) моноаминодикарбоновые кислоты (кислые аминокислоты)

Водные растворы моноаминодикарбоновых кислот имеют рН + .

в) диаминомонокарбоновые кислоты (основные аминокислоты)

Водные растворы диаминомонокарбоновых кислот имеют рН>7 (щелочная среда), так как в результате образования внутренних солей этих кислот в растворе появляется избыток гидроксид-ионов ОН — .

2. Взаимодействие с основаниями и кислотами

Аминокислоты как амфотерные соединения образуют соли как с кислотами (по группе NH₂), так и со щелочами (по группе СООН).

Как кислота (участвует карбоксильная группа)

Как карбоновые кислоты α-аминокислоты образуют функциональные производные: соли, сложные эфиры, амиды.

а) взаимодействие с основаниями

б) взаимодействие со спиртами (р. этерификации)

Аминокислоты могут реагировать со спиртами в присутствии газообразного хлороводорода, превращаясь в сложный эфир. Сложные эфиры аминокислот не имеют биполярной структуры и являются летучими соединениями.

в) взаимодействие с аммиаком

Как основание (участвует аминогруппа)

а) взаимодействие с сильными кислотами

Подобно аминам, аминокислоты реагируют с сильными кислотами с образованием солей аммония:

б) взаимодействие с азотистой кислотой (р. дезаминирования)

Подобно первичным аминам, аминокислоты реагируют с азотистой кислотой, при этом аминогруппа превращается в гидроксогруппу, а аминокислота – в гидроксикислоту:

Измерение объёма выделившегося азота позволяет определить количество аминокислоты (метод Ван-Слайка).

3. Внутримолекулярное взаимодействие функциональных групп ε-аминокапроновой кислоты, в результате которого образуется ε-капролактам (полупродукт для получения капрона).

4. Межмолекулярное взаимодействие α-аминокислот – образование пептидов (р. поликонденсации)

При взаимодействии карбоксильной группы одной молекулы аминокислоты и аминогруппы другой молекулы аминокислоты образуются пептиды. При взаимодействии двух α-аминокислот образуется дипептид.

Межмолекулярная реакция с участием трех α-аминокислот приводит к образованию трипептида и т.д.

Важнейшие природные полимеры – белки (протеины) – относятся к полипептидам, т.е представляют собой продукт поликонденсации a-аминокислот.

5. Качественные реакции!

а) нингидриновая реакция

Все аминокислоты окисляются нингидрином с образованием продуктов сине-фиолетового цвета:

Иминокислота пролин дает с нингидрином желтое окрашивание.

б) с ионами тяжелых металлов α-аминокислоты образуют внутрикомплексные соли. Комплексы меди (II), имеющие глубокую синюю окраску, используются для обнаружения α-аминокислот.

Видеоопыт «Образование медной соли аминоуксусной кислоты»

Видео:Аминокислоты. 1 часть. 11 класс.Скачать

Химические свойства аминокислот: взаимодействие со щелочами, кислотами и друг с другом (реакция поликонденсации).

1) Образование солей это амфотерные соединения, поэтому они способны образовывать соли как с кислотами, так и с основаниями.-. Аминокислоты

-Аминокислоты способны также образовывать устойчивые комплексные соли с ионами некоторых двухвалентных металлов: Cua 2+ , Ni 2+ , Zn 2+ , Co 2+ . С ионами Cu 2+ получаются кристаллические хелатные соли синего цвета, которые используются для выявления, выделения и очистки аминокислот (качественная реакция).

2) Реакции по карбоксильной группе

3) Реакции по аминогруппе

4) Реакции аминокислот под действием ферментов

5. Аминокислоты взаимодействуют друг с другом

-СО–NH – пептидная группа (амидная группа)

Пептидная связь и полипептиды.

α-Аминокислоты могут ковалентно связываться друг с другом с помощью пептидных связей.Карбоксильная группа одной аминокислоты ковалентно связывается с аминогруппой другой аминокислоты. При этом возникает R-CO-NH-R связь, называемая пептидной связью. При этом происходит отщепление молекулы воды .

При помощи пептидных связей из аминокислот образуются белки и пептиды. Пептиды, содержащие до 10 аминокислот, называют олигопептиды.Часто в названии таких молекул указывают количество входящих в состав олигопептида аминокислот: трипептид, пентапептид, октапептид и т.д. Пептиды, содержащие более 10 аминокислот, называют «полипептиды»,а полипептиды, состоящие из более чем 50 аминокислотных остатков, обычно называют белками. Мономеры аминокислот, входящих в состав белков, называют «аминокислотные остатки».Аминокислотный остаток, имеющий свободную аминогруппу, называется N-концевым и пишется слева, а имеющий свободную C-карбоксильную группу — С-концевым и пишется справа. Пептиды пишутся и читаются с N-конца.

Связь между α-углеродным атомом и α-аминогруппой или α-карбоксильной группой способна к свободным вращениям (хотя ограничена размером и характером радикалов), что позволяет полипептидной цепи принимать различные конфигурации.

Пептидные связи обычно расположены в транс-конфигурации, т.е. α-углеродные атомы располагаются по разные стороны от пептидной связи. В результате боковые радикалы аминокислот находятся на наиболее удалённом расстоянии друг от друга в пространстве. Пептидные связи очень прочны и являются ковалентными.

В организме человека вырабатывается множество пептидов, участвующих в регуляции различных биологических процессов и обладающих высокой физиологической активностью. Такими являются целый ряд гормонов – окситоцин (9 аминокислотных остатков), вазопрессин (9), брадикинин (9) регулирующий тонус сосудов, тиреолиберин (3), антибиотики – грамицидин, пептиды, обладающие обезболивающим действием (энкефалины(5) и эндорфины и другие опиоидные пептиды). Обезболивающий эффект этих пептидов в сотни раз превосходит анальгезирующий эффект морфина;

Видео:Аминокислоты. Получение. Все 6 реакций ЕГЭ.Скачать

Белки и аминокислоты

Белки (син. протеины) — высокомолекулярные органические вещества, построенные из остатков аминокислот. По своему биологическому значению принадлежат к числу важнейших составных частей организма.

Несомненно, белки абсолютно необходимы для жизни растений, животных и грибов. Именно вследствие такого большого значения белки получили названия протеинов (греч. protos — первый, главный).

Качественной реакцией на белки служит ксантопротеиновая реакция. Ее проводят путем добавления к раствору белка HNO_3(конц.) до тех пор, пока не прекратится выпадение осадка. Осадок окрашивается в характерный желтый цвет.

Аминокислота

Аминокислота — органическая кислота, содержащая, по меньшей мере, одну карбоксильную группу (COOH) и одну аминогруппу (NH₂). Аминокислоты являются основной составляющей всех белков.

В построении белков участвуют 20 наиболее распространенных аминокислот. На данном этапе учить их наизусть не обязательно, эта задача настигнет вас на кафедре биохимии 😉

И все же для успешного изучения данной темы мы возьмем за основу две аминокислоты: глицин и аланин.

Я хочу вас обрадовать (надеюсь, что обрадую)). Если вы успешно изучили темы: карбоновые кислоты, амины — то вы уже знаете химические свойства аминокислот!

Они напоминают амфотерные соединения: по аминогруппе вступают в реакции с кислотами, по карбоксильной — с основаниями. Мы разберем их подробнее чуть ниже.

Получение аминокислот

Аминокислоты можно получить в реакции аммиака с галогенкарбоновыми кислотами.

Химические свойства аминокислот

Основные свойства

За счет наличия аминогруппы, аминокислоты проявляют основные свойства. Реагируют с кислотами.

По карбоксильной группе аминокислоты способны вступать в реакции с металлами, основными оксидами, основаниями и солями более слабых кислот.

Аминокислоты способны вступать в реакцию этерификации, образуя сложные эфиры.

В молекуле белка аминокислоты связаны друг с другом пептидной связью. Она образуется между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой аминокислоты.

Данная статья написана Беллевичем Юрием Сергеевичем и является его интеллектуальной собственностью. Копирование, распространение (в том числе путем копирования на другие сайты и ресурсы в Интернете) или любое иное использование информации и объектов без предварительного согласия правообладателя преследуется по закону. Для получения материалов статьи и разрешения их использования, обратитесь, пожалуйста, к Беллевичу Юрию.