В спиртовой и пивоваренной промышленности важное значение имеют продукты гидролиза белков. Аминокислоты и низкомолекулярные пептиды необходимы для жизнедеятельности дрожжей. В пивоварении белки и продукты их гидролиза влияют на вкус, цвет, пенообразование, пенную и коллоидную стойкость пива.
Белковые вещества относятся к высокомолекулярным соединениям с молекулярной массой несколько миллионов и большим размером молекул. В состав белков входят углерод, азот, водород, кислород и сера, а в некоторых – фосфор.
Все белки разделяют на две группы: протеины, или простые белки, состоящие только из остатков аминокислот, и протеиды, или сложные белки, которые являются соединением простого белка с каким-либо веществом небелковой природы, называемым простетической группой. Протеины в зависимости от растворимости делят на альбумины (растворимые в воде), глобулины (растворимые в водных растворах солей), проламины (растворимые в 60 – 80 % этаноле) и глютелины (растворимые в растворах щелочей и частично в разбавленных кислотах).
Протеиды в зависимости от химической природы простетической группы разделяют на липопротеиды, содержащие жироподобные вещества – липопротеиды; гликопротеиды, в состав которых входит какой-либо высокомолекулярный углевод; хромопротеиды, содержащие пигменты, нуклеопротеиды, содержащие нуклеиновую кислоту.
Гидролитическое расщепление белков осуществляется под действием протеолитических ферментов. По классификации Бергмана протеолитические ферменты делятся на эндопетидазы, которые могут действовать на центральные участки пептидной цепи и расщеплять молекулу белка на более мелкие фрагменты, и экзопептидазы, которые не гидролизуют пептидные связи, находящиеся в середине цепи, а действуют либо с карбоксильного, либо с аминного конца цепи, отщепляя последовательно одну за другой концевые аминокислоты.
Эндо- и экзопептидазы, расщепляя белок, действуют согласованно: первые образуют большое число свободных концов, а вторые воздействуют на образовавшиеся фрагменты.
Разрыв пептидной связи происходит по уравнению
R – CJ + NH – R1 + HOO 
RCOOH + H2NR1
где R и R1 – остатки аминокислот и пептидов.
Возможно, что под действием протеолитических ферментов происходит не только гидролитический разрыв пептидных связей, но и распад белковых макромолекул на субъединицы, как распад крахмала на декстрины. Под субъединицей понимают одну полипептидную связь. Схема ферментативного расщепления белков может быть представлена так:
Белки → Альбумозы → Пептоны → Полипептиды →
→Пептиды и Аминокислоты.
Пептоны и полипептиды обуславливают пенообразование и пеностойкость пива, а пептиды и аминокислоты используются дрожжами как источники азотистого питания. Оптимальные условия гидролиза белковых веществ: рН 4,5 – 5,0; температура 45 – 50 °С. Данная температура наиболее благоприятна для накопления низкомолекулярных фракций белков и аминокислот и называется температурой пептонизации. Однако и при 60 °С также расщепляется много белковых веществ с накоплением белковых фракций, осаждаемых сульфатом аммония. Ферментативный гидролиз белков при
60 °С приводит к накоплению всех компонентов фракций стойкорастворимых белков, не коагулируемых при кипячении (альбумоз, пептонов, полипептидов и аминокислот), т. е. накапливаются продукты распада, обеспечивающие пенообразование. При 50 °С ферментативный гидролиз белков приводит к накоплению наибольшего количества аминокислот.
До сих пор еще нет легко выполняемых способов контроля ферментативного гидролиза белков. Но все же обстоятельное представление о расщеплении белков дает метод Лундина. Согласно этому методу растворимые азотсодержащие вещества сусла по осаждаемости танином и фосфорно-молибденовой кислотой подразделяют на три группы:
фракция А высокомолекулярные азотистые вещества (лейкозин, эдестин, альбумозы);
фракция В – среднемолекулярные азотистые вещества (пептоны и высшие полипептиды);
фракция С – неосаждаемые азотистые вещества (низшие полипептиды и аминокислоты).
Фракция В предназначена для пенообразования. В среднем фракция А составляет 25 %, фракция В – 15 %, фракция С – 60 %. Для получения пивного сусла и готового пива нормального состава большое значение имеет правильно проведенный гидролиз как крахмала, так и белков. При недостаточном распаде белков происходит резкое ухудшение органолептических свойств пива и понижение его стойкости.
Дата добавления: 2017-10-09 ; просмотров: 3441 ; ЗАКАЗАТЬ НАПИСАНИЕ РАБОТЫ
- Ферментативный гидролиз белков уравнение реакции
- 1. Амфотерные свойства белков
- 2. Денатурация белка (необратимое осаждение, свертывание)
- 3. Гидролиз белков
- 4. Цветные (качественные) реакции на белки
- Ферментативные гидролизаты белков
- универсальные биотехнологии производства
- Основные преимущества процесса ферментативного гидролиза белка относительно других способов гидролиза
- Состав и биологические свойства ферментативных гидролизатов белка (HP)
- Индустриальные применения ферментативных гидролизатов белка (HP)
- Индустриальные применения ферментативных гидролизатов БЕЛКА (HP)
- Индустриальные применения ферментативных гидролизатов белка (HP)
- HP необходимы для :
- Протеиновые гипоаллергенные напитки из зерновых культур
- Гипоаллергенные протеиновые питательные напитки на основе соков и HP. Примеры.
- 🎥 Видео
Видео:Биохимия | Кинетика ферментативных реакций: константа Михаэлиса и график Лайнуивера-БеркаСкачать
Ферментативный гидролиз белков уравнение реакции
По химическому составу белки делятся на две группы:
а) простые белки – протеины, которые при гидролизе распадаются только на аминокислоты;
б) сложные белки или протеиды, образующие при гидролизе аминокислоты и вещества небелковой природы (углеводы, нуклеиновые кислоты и др.) — соединения белковых веществ с небелковыми.
1. Амфотерные свойства белков
Как и аминокислоты, белки являются амфотерными соединениями, так как молекула любого белка содержит на одном конце группу -NH2, а на другом конце – группу -СООН.
Так, при действии щелочей белок реагирует в форме аниона – соединяется с катионом щелочи:
При действии же кислот он выступает в форме катиона:
Если в молекуле белка преобладают карбоксильные группы, то он проявляет свойства кислот, если же преобладают аминогруппы, — свойства оснований.
Очень важным для жизнедеятельности живых организмов является буферное свойство белков, т.е. способность связывать как кислоты, так и основания, и поддерживать постоянное значение рН различных систем живого организма.
Белки обладают и специфическими физико-химическими свойствами.
2. Денатурация белка (необратимое осаждение, свертывание)
Денатурация – это разрушение вторичной и третичной структуры белка (полное или частичное) и изменение его природных свойств с сохранением первичной структуры белка.
Сущность денатурации белка сводится к разрушению связей, обусловливающих вторичную и третичную структуры молекулы (водородных, солевых и других мостиков). А это приводит к дезориентации конфигурации белковой молекулы.
Денатурация бывает обратимой и необратимой.
Обратимая денатурация белка происходит при употреблении алкоголя, солёной пищи.
Необратимая денатурация может быть вызвана при действии таких реагентов, как концентрированные кислоты и щелочи, спирты, в результате воздействия высокой температуры, радиации, при отравлении организма солями тяжелых металлов (Hg 2+ , Pb 2+ , Си 2+ ).
Например, яичный белок альбумин осаждается из раствора (свертывается) при варке яиц (при температуре 60-70 0 С), теряя способность растворяться в воде.
Видеоопыт «Свертывание белков при нагревании»
Видеоопыт «Осаждение белков солями тяжелых металлов»
Видеоопыт «Осаждение белков спиртом»
3. Гидролиз белков
Гидролиз белков – это необратимое разрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе с образованием аминокислот.
Анализируя продукты гидролиза, можно установить количественный состав белков.
Переваривание белков в организме по своей сути представляет ферментативный гидролиз белковых молекул.
В лабораторных условиях и в промышленности проводится кислотный гидролиз.
В ходе гидролиза белков происходит разрушение пептидных связей. Гидролиз белка имеет ступенчатый характер:
4. Цветные (качественные) реакции на белки
Для белков известно несколько качественных реакций.
а) Ксантопротеиновая реакция (на остатки аминокислот, содержащих бензольные кольца)
Белки, содержащие остатки ароматических аминокислот (фенилаланина, тирозина), дают желтое окрашивание при действии концентрированной азотной кислоты.
Причина появления окраски – образование нитропроизводных ароматических аминокислот, например, фенилаланина:
Видеоопыт «Ксантопротеиновая реакция на белки»
б) Биуретовая реакция (на пептидные связи)
Все соединения, содержащие пептидную связь, дают фиолетовое окрашивание при действии на них солей меди (II) в щелочном растворе.
Причина появления окраски – образование комплексных соединений с координационным узлом: 
Видеоопыт «Биуретовая реакция белков»
Видеоопыт «Качественные реакции на белки: биуретовая и ксантопротеиновая»
в) Цистеиновая реакция (на остатки аминокислот, содержащих серу)
Причина появления окраски – образование черного осадка сульфида серебра (II) PbS.
Видеоопыт «Качественное определение азота в органических соединениях»
Видео:Моделирование процесса пищеварения (ферментативный гидролиз белка)Скачать
Ферментативные гидролизаты белков
Видео:9:50 Ферментативные реакцииСкачать
универсальные биотехнологии производства
- Новые биорешения
Чем масштабнее кризис в России, тем быстрее и лучше у всех нас получается создавать и осваивать прорывное идеи, технологии и продукты
Ферментативные гидролизаты растительных белков. Быстрый рост спроса на растительные Белки и их Гидролизаты обеспечивается, в частности , революцией в области альтернативных продуктов
Производство костных бульонов. Применение протеаз при производстве костных бульонов позволяет повысить эффективность технологического процесса и потребительских свойств бульонов
Ферментативный гидролизат (экстракт) рыбного белка. Улучшают вкус, аромат и цвет, увеличивают выход рыбных продуктов
Бульоны и экстракты. Биотехнологии позволяют экстрагировать в бульон в 3–3,5 раза больше белка(либо производить в 3–3,5 раза больше классического бульона), чем при традиционной варке
Биотехнологии Симбио и технологические линии для производства ферментативных гидролизатов белка универсальны и позволяют производить широкую гамму гидролизатов с заданными свойствами из различных видов сырья, в частности :
- Гидролизаты куриного, индюшиного и мясного белков, а также коллагена
- Гидролизаты соевого белка
- Гидролизаты молочных и сывороточных белков
- Гидролизаты рыбного белка
- Гидролизаты гороха
- Гидролизаты глютена
- Печёночные гидролизаты
Биологические свойства гидролизатов белка по важнейшим показателям превосходят свойства белков в нативной форме и, более того, во многих применениях
ГИДРОЛИЗАТЫ НЕЗАМЕНИМЫ!
- 100% натуральные белки
- Гипоаллергенны
- Обладают высокой биологической ценностью и биодоступностью
- Характеризуются высоким содержанием незаменимых аминокислот, пептидов и важнейших макроэлементов, а также низким содержанием жира
- Используются для улучшения потребительских свойств (вкусоароматика, структура, и др.) и биологической ценности конечных продуктов
Биотехнологии и технологические линии , поставляемые Симбио , универсальны и используются для индустриального производства широкой гаммы гидролизатов белка с заданными свойствами из различных видов сырья
Основные преимущества процесса ферментативного гидролиза белка относительно других способов гидролиза
Белоксодержащее сырье животного и растительного происхождения
- Продукты питания
- Корма для животных. Аквакультуры
- Питательные среды для микроорганизмов, обладающие высокими биологическими свойствами
- Процесс гидролиза белка проводится в мягких условиях: при температуре 45-55 °С и pH 7-8
- Не происходит разрушения аминокислот
- Не происходит рацемизации аминокислот
- Процесс гидролиза является гибким и позволяет получать гидролизаты с разными функциональными и биологическими свойствами
- Низкие энергозатраты
- Высокая экологическая безопасность
- Не требуется дополнительная очистка гидролизатов от солей и примесей
Состав и биологические свойства ферментативных гидролизатов белка (HP)
Физико-химические параметры ферментативных гидролизатов
Индустриальные применения ферментативных гидролизатов белка (HP)
Основные виды гидролизатов белка (HP), которые присутствуют на глобальном рынке
| Молочные | Растительные | Мясные/Рыбные |
|---|---|---|
