Что такое пептидная связь и как она образуется уравнение реакции

Пептидная связь — это прочное соединение между фрагментами двух аминокислот, которое лежит в основе образования линейных структур белков и пептидов. В таких молекулах каждая аминокислота (за исключением концевых) соединяется с предыдущей и последующей.

В зависимости от количества звеньев пептидные связи могут создавать дипептиды (состоят из двух аминокислот), трипептиды (из трех), тетрапептиды, пентапептиды и т. д. Короткие цепочки (от 10 до 50 мономеров) называют олигопептидами, а длинные — полипептидами и белками (мол. масса более 10 тыс. Да).

Видео:Пептидная связь. Образование пептидной связи. Запись структурной формулы пептида.Скачать

Характеристика пептидной связи

Пептидная связь — это ковалентное химическое соединение между первым атомом углерода одной аминокислоты и атомом азота другой, возникающее в результате взаимодействия альфа-карбоксильной группы (COOH) с альфа-аминогруппой (NH₂). При этом происходит нуклеофильное замещение OH-гидроксила на аминогруппу, от которой отделяется водород. В итоге образуется одинарная C-N связь и молекула воды.

Так как во время реакции происходит потеря некоторых компонентов (ОН-группы и атома водорода), звенья пептида называют уже не аминокислотами, а аминокислотными остатками. Из-за того, что последние содержат по 2 атома углерода, в пептидной цепи происходит чередование С-С и C-N-связей, которые формируют пептидный остов. По бокам от него располагаются аминокислотные радикалы. Расстояние между атомами углерода и азота варьирует от 0,132 до 0,127 нм, что свидетельствует о неопределенной связи.

Пептидная связь — это очень прочный вид химического взаимодействия. При стандартных биохимических условиях, соответствующих клеточной среде, она не подвергается самостоятельному разрушению.

Для пептидной связи белков и пептидов характерно свойство копланарности, поскольку все атомы, участвующие в ее образовании (C, N, O и H), располагаются в одной плоскости. Это явление объясняется жесткостью (т. е. невозможностью вращения элементов вокруг связи), возникающей в результате резонансной стабилизации. В пределах аминокислотной цепи между плоскостями пептидных групп находятся α-углеродные атомы, связанные с радикалами.

Видео:Пептидная связьСкачать

Типы конфигурации

В зависимости от положения альфа-углеродных атомов относительно пептидной связи последняя может иметь 2 конфигурации:

• «цис» (расположены с одной стороны);
• «транс» (находятся с разных сторон).

Транс-форма характеризуется большей устойчивостью. Иногда конфигурации характеризуют по расположению радикалов, что не меняет сути, поскольку они связаны с альфа-углеродными атомами.

Видео:Пептидная связь. 11 класс.Скачать

Явление резонанса

Особенность пептидной связи заключается в том, что она на 40% двойная и может находится в трех формах:

• Кетольной (0,132 нм) — C-N-связь стабилизирована и полностью одинарна.
• Переходной или мезомерной – промежуточная форма, имеет частично неопределенный характер.
• Енольной (0,127 нм) — пептидная связь становится полностью двойной, а соединение С-О — полностью одинарным. При этом кислород приобретает частично отрицательный заряд, а атом водорода — частично положительный.

Такая особенность называется эффектом резонанса и объясняется делокализованностью ковалентной связи между атомом углерода и азота. При этом гибридные sp 2 -орбитали формируют электронное облако, распространяющееся на атом кислорода.

Видео:Образование пептидов. Запись структурной формулы пептидаСкачать

Формирование пептидной связи

Формирование пептидной связи — это типичная реакция поликонденсации, которая термодинамически невыгодна. В естественных условиях равновесие смещается в сторону свободных аминокислот, поэтому для осуществления синтеза требуется катализатор, активирующий или модифицирующий карбоксильную группу для более легкого ухода гидроксильной.

В живой клетке образование пептидной связи происходит в белоксинтезирующем центре, где в роли катализатора выступают специфические ферменты, работающие с затратой энергии макроэргических связей.

Видео:Пептидная связьСкачать

Пептидная связь: образование, строение, свойства

Содержание:

Именно пептидная связь является основой построения всех белковых молекул, из которых, в конечном счете, образуется вся живая материя. Особенности строения пептидной связи, ее структура оказали огромное влияние на саму возможность существования жизни на нашей планете. О том, что такое пептидная связь, как она образуется и какими свойствами обладает, читайте дальше.

Видео:Что такое пептидная связь? Душкин объяснитСкачать

Определение

Пептидная связь это связь, возникающая между аминокислотами при взаимодействии аминогруппы (-NH₂) и карбоксильной группы (-COOH). Две соединенные одна с другой кислоты образуют дипептид, три – трипепетид и так далее. Длинные цепи подобного рода зовутся полипептидами и белками.

Также академическое определение пептидной связи звучит так: пептидная связь – это вид химической связи, возникающей вследствие взаимодействия α-аминогруппы одной аминокислоты и α-карбоксигруппы другой аминокислоты.

Само же слово «пептид» происходит от греческого «питательный» и означает семейство веществ, молекулы которых построены из двух или более остатков аминокислот, соединенных в цепь пептидными связями —C(O)NH—.

Видео:Трипептиды как составлять (РязГМУ 2 семестр последний коллок)Скачать

Образование

Как образуется пептидная связь? Образование пептидной связи происходит внутри клеток на рибосомах при активном участии ферментов с затратой энергии. Аминокислоты при этом, будучи мономерами, играют роль таких себе строительных блоков белков. Для синтеза белка живыми организмами используется 20 видов различных аминокислот.

Что же касается самого процесса образования пептидной связи между аминокислотами, то она образуется при оттягивании электронной плотности с атома водорода аминогруппы одной аминокислоты и атомом кислорода карбоксильной группы другой аминокислоты.

Вот так процесс образования пептидной связи в молекуле выглядит схематически.

Как следствие разрываются соединения между N и H в аминогруппе и между C и OH в карбоксильной группе. Соединение протона и гидроксильной группы в результате образует воду, а два аминокислотных остатка – дипептид.

Видео:Связь умственного и эмоционального: как взять под контроль Свой разум и жить Свою лучшую жизньСкачать

Свойства

Пептидная связь, которая имеет место при первичной структуре белков, не является полностью одинарной. Длина ее равна 0,132 нм. Это среднее значение между истинной двойной и одинарной связями.

Важными свойствами пептидной связи являются копланарность и трансположение, далее подробно их поясним.

Копланарность означает, что все атомы, входящие в пептидную группу находятся на одной плоскости, а атомы H и О располагаются по разные стороны от пептидной связи. Но стоит заметить, что радикальные группы аминокислот и водорода при α-углеродах лежат за пределами плоскости.

Трансположение означает, что кислород и водород пептидной связи находятся в транс-ориентации. Также в транс-ориентации ориентированы аминокислотные R-группы во всех белковых и пептидных молекулах естественного происхождения.

Видео:Химия 10 класс (Урок№12 - Аминокислоты. Белки.)Скачать

Строение

В чем особенности строения пептидной связи? В амидной группе –CO-NH- углеродный атом существует в форме sp 2 -гибридизации. К примеру, электронная пара атома азота сопрягается с π-электронами двойной связи между углеродом и кислородом. Тогда электронная плотность пептидной группы сместится к кислороду. В результате подобного сопряжения выровняются длины связей внутри радикала.

Структура подобной пептидной связи и формула отражена на картинке.

Видео:Биохимия. Лекция 1. АминокислотыСкачать

Методы определения связей

Наилучшим методом для определения пептидных связей является биуретовая реакция. Такое название она имеет потому, что впервые эта реакция была использована для получения биурета, который хотя и не является аминокислотой, но обладает при этом двумя пептидными связями.

Сам механизм определения сводится к тому, что аминокислоты, способные образовать как минимум две пептидные связи в щелочной среде при добавлении сульфата меди образуют медьсодержащее комплексное соединение фиолетового цвета.

Видео:АМИНОКИСЛОТЫ. ГОТОВИМСЯ К МИКРОКОНТРОЛЮСкачать

Рекомендованная литература и полезные ссылки

• Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides. Recommendations 1983″. European Journal of Biochemistry. 138 (1): 9–37. 1984. doi:10.1111/j.1432-1033.1984.tb07877.x. ISSN 0014-2956.
• Muller, P (1994-01-01). “Glossary of terms used in physical organic chemistry (IUPAC Recommendations 1994)”. Pure and Applied Chemistry. 66 (5): 1077–1184. doi:10.1351/pac199466051077. ISSN 1365-3075.
• Watson J, Hopkins N, Roberts J, Agetsinger Steitz J, Weiner A (1987) [1965]. Molecualar Biology of the Gene (hardcover) (Fourth ed.). Menlo Park, CA: The Benjamin/Cummings Publishing Company, Inc. p. 168. ISBN 978-0805396140.
• Miller BR, Gulick AM (2016). “Structural Biology of Nonribosomal Peptide Synthetases”. Methods in Molecular Biology. 1401: 3–29. doi:10.1007/978-1-4939-3375-4_1. ISBN 978-1-4939-3373-0. PMC 4760355. PMID 26831698.
• Griffiths AJ, Miller JH, Suzuki DT, Lewontin RC, Gelbart WM (2000). Protein synthesis. An Introduction to Genetic Analysis (7th ed.). New York: W. H. Freeman. ISBN 978-0716735205.

Видео:Биохимия. Определение заряда аминокислот и пептидов в различных средах.Скачать

Видео

Видео:Аминокислоты. Получение. Все 6 реакций ЕГЭ.Скачать

Пептидная связь — характеристика, свойства и строение

Пептидная связь возникает между аминокислотами при взаимодействии аминогруппы (-NH2) и карбоксильной группы (-СООН). Две соединенные между собой аминокислоты дают дипептид, три – трипепетид и так далее. Более длинные цепи называют полипептиды и белки.

Образование полипептидной связи внутри клеток идет на рибосомах, при участии ферментов с затратой энергии. Аминокислоты являются мономерами — строительными блоками белков. Для синтеза белка живые организмы используют 20 видов аминокислот.

Видео:10 класс Качественные реакции на белкиСкачать

Как образуется пептидная связь

Данный вид образуется при оттягивании электронной плотности с атома водорода аминогруппы одной и атомом кислорода карбоксильной группы другой аминокислоты.

В результате разрываются соединение между N и Н в аминогруппе и между С и ОН в карбоксильной группе. Протон и гидроксильная группа, объединяясь, дают воду. Два аминокислотных остатка – дипептид.

Видео:Биохимия аминокислотСкачать

Свойства пептидной связи

Пептидная связь, характерная для первичной структуры белков, не является полностью одинарной. Её длина составляет 0.132 нм. Это среднее значение между значением истинной двойной связью (C = N, 0,127 нм) и значением истинной одинарной связью (C – N, 0,149 нм).

Атомы, непосредственно вступающие во взаимодействие (углерод, азот, кислород, водород) и два атома α-углерода расположены в общей плоскости. Радикальные группы аминокислот и водорода при α-углеродах лежат за пределами плоскости.

Водород и кислород пептидной связи и α-углероды аминокислот находятся в транс-ориентации. Во всех белковых и пептидных молекулах естественного происхождения, аминокислотные R-группы тоже ориентированы в транс-модификацию.

Видео:Аминокислоты. БелкиСкачать

Резонансные формы пептидных связей

В основе феномена резонанса пептидной связи лежит то, что она на 40% является двойной.

В результате этот вид существует в трех формах:

Кетольная (0,132 нм). Когда взаимодействие между атомами азота и углерода стабилизируется и становится полностью одиночной.

Переходная или мезомерная форма с неопределенными, промежуточными характеристиками.

Енольная (0,127 нм). В этой форме электронная плотность переходит с пептидной на связь между углеродом и кислородом, делая её полностью двойной, вследствие атом кислорода становится заряжен частично отрицательно.

Таким образом, причиной резонанса является делокализованность электронной плотности между азотом и углеродом.

Видео:Аминокислоты. Белки. Урок 29. Химия 10 классСкачать

Строение пептидной связи

В амидной группе -СО-NH- углеродный атом существует в форме sp 2 -гибридизации. Неподеленная пара электронов атома азота сопрягается с π-электронами двойной связи между углеродом и кислородом.

В итоге электронная плотность пептидной группы смещается к кислороду. В результате такого сопряжения выравниваются длины связей внутри радикала.

Структура и формула отражены на картинке:

Видео:ЛЕКЦИЯ 4. АМИНОКИСЛОТЫ, БЕЛКИСкачать

Методы определения пептидных связей

Качественной является биуретовая реакция. Такое название она получила, так как впервые была проведена для биурета, хоть и не являющегося аминокислотой, но обладающего двумя пептидными связями.

Принцип определения сводится к тому, что аминокислоты, могущие образовать минимум две пептидные связи, в щелочной среде, при добавлении сульфата меди (II), образуют медьсодержащее комплексное соединение фиолетового цвета.

Комплекс меди с биуретом образуется по схеме:

Видео:Аминокислоты. Белки. 1 часть. 9 класс.Скачать

Заключение

Пептидная связь является основой построения белковых молекул, из которых, в конечном итоге, строятся все живые организмы. Особенности её строения и пространственной конфигурации оказали огромное влияние на саму возможность существования жизни на нашей планете.

Последовательность аминокислот в белке определяется другой важнейшей молекулой – ДНК.

💡 Видео

Строение и функции белков.Скачать