Биосинтез глицерина напишите уравнение реакции восстановления глицеринового альдегида в глицерин

Видео:Химические уравнения // Как Составлять Уравнения Реакций // Химия 9 классСкачать

Химические уравнения // Как Составлять Уравнения Реакций // Химия 9 класс

Биосинтез глицерина написать уравнение реакции восстановление глицеринового альдегида в глицерин

Часть текста скрыта. После покупки Вы получаете полную версию

Биосинтез глицерина написать уравнение реакции восстановление глиц…

В природе глицерин широко распространен в форме глицеридов – основных компонентов природных жиров и растительных масел. Он играет важную роль в жировом обмене – совокупности обменных процессов нейтральных жиров и их биосинтеза в организме животных и человека, обеспечивающих живую клетку энергией 1.

Видео:Окислительно-восстановительные реакции. 1 часть. 9 класс.Скачать

Окислительно-восстановительные реакции. 1 часть. 9 класс.

Билет. 1 билет. 3 билет 4билет 5 билет

Название3 билет 4билет 5 билет
АнкорБилет
Дата28.01.2020
Размер7.84 Mb.
Формат файла
Имя файла1 билет.doc
ТипДокументы
#106146
страница16 из 18
Подборка по базе: Экзаменационные билеты 8 класс.docx, материал по билетам дзз.doc, Курсовая Алексенцев С.А. билет 18.docx, 8.9 билетСОВРЕМЕННЫЕ ТЕХНОЛОГИ вос.docx, ЭКЗАМЕНАЦИОННЫЙ БИЛЕТ №1.doc, 5 билет.docx, 24 билет.docx, 9-10 билет.docx, история билеты ответы.docx, 7 кл. Билеты для пересдачи ПА по русскому языку (1).docx

связаны между собой и в физиологических условиях не могут быть диссоциированы. В неактивном состоянии βγ-комплекс непрочно связан с α-субъединицей. γ-Субъединица связана с мембраной геранилгераниловой цепью, близкой по структуре к холестерину, а α-субъединица ‒ с помощью миристиновой кислоты. Такие связи обеспечивают удержание комплекса G-белка в плоскости мембраны и способность легко двигаться в этой плоскости.

б) Необходимы центры для:

связывания ГТФ или ГДФ;

взаимодействия с рецептором;

связывания с βγ-субъединицами;

взаимодействия с ферментом аденилатциклазой.

г) Каскадный механизм. Одна молекула гормона, активирующая рецептор, может «включать» несколько G-белков, затем каждый активирует несколько молекул аденилатциклаз с образованием тысяч молекул цАМФ и т.д. Таким образом, по механизму каскадного усиления одна молекула гормона способна изменить активность нескольких тысяч молекул.

д) Конформационные изменения в комплексе — стимулируют повышение ГТФ-фосфатазной активности α-субъединицы. Протекает реакция дефосфорилирования ГТФ, и один из продуктов реакции, неорганический фосфат (Рi), отделяется от α-субъединицы, а комплекс α-ГДФ сохраняется. Образование в активном центре α-субъединицы молекулы ГДФ снижает его сродство к аденилатциклазе, но увеличивает сродство к βγ-субъединицам. G-белок возвращается к неактивной форме. Таким образом, скорость гидролиза ГТФ определяет время, в течение которого система находится в активном состоянии.

Билет 28
1) Переваривание _белков,_всасывание_аминокислот._Пептидазы_желудка_и_поджелудочной_железы.’> 34.Основные пути поступления и использования аминокислот в организме человека.Переваривание белков, всасывание аминокислот. Пептидазы желудка и поджелудочной железы.
*Источники свободных аминокислот в клетках — белки пищи, собственные белки тканей и синтез аминокислот из углеводов.
*Многие клетки, за исключением высокоспециализированных (например, эритроцитов), используют аминокислоты для синтеза белков, а также большого количества других веществ: фосфолипидов мембран, гема, пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов, биогенных аминов (катехоламинов, гистамина) и других соединений
*В пищевых продуктах содержание свободных аминокислот очень мало. Подавляющее их количество входит в состав белков, которые гидролизуются в ЖКТ под действием ферментов протеаз (пептидщцролаз). Специфичность этих ферментов заключается в том, что каждый из них с наибольшей скоростью расщепляет пептидные связи, образованные определёнными аминокислотами. Протеазы, гидролизующие пептидные связи внутри белковой молекулы, относят к группе эндопептидаз. Ферменты, относящиеся к группе экзопептидаз, гидролизуют пептидную связь, образованную концевыми аминокислотами. Под действием всех протеаз ЖКТ белки пищи распадаются на отдельные аминокислоты, которые затем поступают в клетки тканей.

Переваривание – процесс гидролиза веществ до их ассимилируемых форм. Всасывание – процесс поступления веществ из просвета ЖКТ в кровеносное русло.

Переваривание белков в желудке:

Основная пищеварительная функция желудка заключается в том, что в нём начинается переваривание белка. Существенную роль в этом процессе играет соляная кислота. Белки, поступающие в желудок, стимулируют выделение гистамина и группы белковых гормонов — гастринов, которые, в свою очередь, вызывают секрецию НСI и профермента — пепсиногена. НСI образуется в обкладочных клетках желудочных желёз в ходе реакций.

Под действием НСl происходит денатурация белков пищи, не подвергшихся термической обработке, что увеличивает доступность пептидных связей для протеаз. НСl обладает бактерицидным действием и препятствует попаданию патогенных бактерий в кишечник. Кроме того, соляная кислота активирует пепсиноген и создаёт оптимум рН для действия пепсина.

!Главные клетки вырабатывают пепсиногены (пепсин, гастриксин, реннин), обкладочные (париетальные) — соляную кислоту, добавочные и мукоциты — мукоидный секрет. Фундальные железы содержат все три типа клеток.

Пепсин оген’>Ферменты желудка

Пепсиноген неактивный фермент, синтезируется в главных клетках. В просвете желудка под действием НС1 от N-конца пепсиногена отщепляется пептид в 42 аминокислотных остатка, который содержит почти все положительно заряженные аминокислоты, имеющиеся в пепсиногене. При этом пепсиноген превращается в активный пепсин, он состоит преимущественно из отрицательно заряженных аминокислот, которые участвуют в формировании активного центра. Образовавшиеся под действием НС1 активные молекулы пепсина быстро активируют остальные молекулы пепсиногена аутокатализом.

Пепсин – эндопептидаза. Пепсин гидролизует внутренние пептидные связи в белке с образованием коротких пептидов.

Гастриксин – эндопептидаза, Образуется из пепсиногена, гидролизует внутренние пептидные связи в белке с образованием коротких пептидов.

Реннин (химозин) – эндопептидаза, вызывает створаживание молока в присутствии ионов кальция, образуя нерастворимый сгусток, чем предотвращает быстрый выход молока из желудка. В желудке взрослых людей реннина нет, молоко у них створаживается под действием НС1 и пепсина.

Пепсин, реннин и гастриксин имеют сходство по первичной структуре, что указывает на их происхождение от общего гена-предшественника.

Муцин – мукопротеид образующий слизь. Существует в 2 формах: нерастворимая фракция — покрывает поверхность слизистой оболочки и изолирует эпителий от пищеварительного процесса (механическая и химическая защита); растворимая фракция — образует коллоидную систему, в которой растворены компоненты желудочного сока. Обладает буферными свойствами, способна нейтрализовать кислотность или щелочность.

Фактор Касла – гастромукопротеид, содержит пептид, отщепляющийся оп пепсиногена (секрет главных клеток) и мукоид (секрет добавочных клеток). Фактор Касла связывает «внешний фактор» – витамин В12, предотвращает его разрушение и способствует всасыванию.

Лизоцим — белок, обеспечивающий бактерицидные свойства желудочного сока.
Переваривание белков в кишечнике:

Переваривание белков происходит в кишечнике под действием пищеварительных соков поджелудочной железы и тонкой кишки.

Для пищеварения в поджелудочной железе синтезируется сложный по составу сок, который представляет собой бесцветную опалесцирующую жидкость с величиной рН=7,5-8,8. В сутки выделяется 1,5-2,5 литра сока. В состав поджелудочного сока входят вода и сухой остаток, который представлен неорганическими и органическими веществами.

В соке содержится 5-6г общего белка, катионы Na+ Ca2+, К+, Мg2+ и анионы Cl- , SO32-, HPO42-, особенно много в нем бикарбонатов.

В панкреатическом соке содержится большое количество гидролитических ферментов: липаз, фосфолипаз, эстераз, нуклеаз, амилаз, мальтаз и в неактивной форме эндопептидаз и экзопептидаз.

Специфичность действия протеаз

Трипсин преимущественно гидролизует пептидные связи, образованные карбоксильными группами аргинина и лизина.

Химотрипсины наиболее активны в отношении пептидных связей, образованных карбоксильными группами ароматических аминокислот (Фен, Тир, Три).

Карбоксипептидазы А и В — цинксодержащие ферменты, отщепляют аминокислоты с С-конца.

Поджелудочный сок обеспечивает в просвете кишки полостное переваривание. Ферменты поджелудочной железы гидролизуют полипептиды пищи до олигопептидов и аминокислот.

Кишечный сок является продуктом деятельности всей слизистой оболочки кишечника и представляет собой неоднородную вязкую жидкость, с величиной рН=7,2-8,6 (с усилением секреции рН повышается). За сутки у человека в тонкой кишке выделяется до 2,5л сока, а в толстой кишке — 50-100мл сока. Кишечный сок продуцируется в основном бруннеровыми железами 12-перстной кишки и либеркюновыми железами 12-перстной, тощей и подвздошной кишок.

Основной компонент кишечного сока — вода, в которой растворены органические (белки, аминокислоты, промежуточные продукты обмена, слизь) и неорганические (хлориды, бикарбонаты, фосфаты натрия, калия, кальция) компоненты.

Экзопептидазы (аминопептидазы, три- и дипептидазы ) синтезируются кишечником сразу в активной форме, они гидролизуют оставшиеся олигопептиды до аминокислот.

Аминопептидазы последовательно отщепляют N-концевые аминокислоты пептидной цепи.

· Лейцинаминопептидаза — Zn2+- или Мn2+-содержащий фермент, обладает широкой специфичностью по отношению к N-концевым аминокислотам.

Трипептидазы расщепляют трипептиды на дипептиды и аминокислоты, а дипептиды гидролизуют на аминокислоты дипептидазы.

Ферменты кишечного сока функционируют преимущественно в составе гликокаликса щеточной каемки кишечного эпителия, обеспечивая пристеночное и мембранное пищеварение.
ВСАСЫВАНИЕ АМИНОКИСЛОТ В КИШЕЧНИКЕ

Всасывание L-аминокислот (но не D) — активный процесс, в результате которого аминокислоты переносятся через кишечную стенку от слизистой её поверхности в кровь.

Известно пять специфических транспортных систем, каждая из которых функционирует для переноса определённой группы близких по строению аминокислот:

1. нейтральных, короткой боковой цепью (аланин, серии, треонин);

2. нейтральных, с длинной или разветвлённой боковой цепью (валин, лейцин, изолейцин);

3. с катионными радикалами (лизин, аргинин);

4. с анионными радикалами (глутаминовая и аспарагиновая кислоты);

5. иминокислот (пролин, оксипролин).

Существуют 2 основных механизма переноса аминокислот:

симпорт с натрием (L-аминокислота поступает в энтероцит путём симпорта с ионом Na+. Далее специфическая транслоказа переносит аминокислоту через мембрану в кровь. Обмен ионов натрия между клетками осуществляется путём первично-активного транспорта с помощью Na+, К+-АТФ-азы.)

Поступление аминокислот в организм осуществляется двумя путями: через воротную систему печени, ведущую прямо в печень, и по лимфатическим сосудам, сообщающимся с кровью через грудной лимфатический проток. Максимальная концентрация аминокислот в крови достигается через 30—50 мин после приёма белковой пищи (углеводы и жиры замедляют всасывание аминокислот). Аминокислоты при всасывании конкурируют друг с другом за специфические участки связывания. Например, всасывание лейцина (если концентрация его достаточно высока) уменьшает всасывание изолейцина и валина.

2) 71.Липогенез: биосинтез высших жирных кислот, источники, роль биотина. Суммарное уравнение биосинтеза пальмитиновой кислоты, роль малонил-СоА. Регуляция биосинтеза, источники НАДФНН+ . Биосинтез глицерина

Стадии:

  1. Перенос ацетил- КоА из митохондрий в цитоплазму
  2. Образование малонил-КоА
  3. Реакции, катализируемые синтазой жирных кислот

Синтез жирных кислот идет на мультиферментном комплексе — синтазе жирных кислот (пальмитоилсинтазе). Этот фермент состоит из 2 идентичных протомеров (субъединиц), каждый из которых имеет доменное строение и содержит АПБ (ацилпереносящий белок) и 7 центров, обладающих разными каталитическими активностями(ферменты расположены как «голова к хвосту»).В синтезе участвуют две сульфидные группы(1-цистеина,2-АПБ), на первой всегда содержится малонил, на второй — ацетильная группа. Хотя каждый мономер содержит все каталитические центры, функционально активен комплекс из 2 протомеров. Поэтому реально синтезируются одновременно 2 жирных кислоты.

Этот комплекс последовательно удлиняет радикал жирной кислоты на 2 углеродных атома, донором которых служит малонил-КоА. Конечный продукт работы этого комплекса — пальмитиновая кислота, поэтому прежнее название этого фермента — пальмитоилсинтаза.

Для синтеза необходимы: 1 АТФ,СО 2, 2 НАДФН, биотин.

Синтез жирных кислот происходит в абсорбтивный период. Активный гликолиз и последующее окислительное декарбоксилирование пирувата способствуют увеличению концентрации ацетил-КоА в матриксе митохондрий. Так как синтез жирных кислот происходит в цитозоле клеток, то ацетил-КоА должен быть транспортирован через внутреннюю мембрану митохондрий в цитозоль. Однако внутренняя мембрана митохондрий непроницаема для ацетил-КоА, поэтому в матриксе митохондрий ацетил-КоА конденсируется с оксалоацетатом с образованием цитрата при участии цитратсинтазы:

Ацетил-КоА + Оксалоацетат -> Цитрат + HS-КоА.

Затем транслоказа переносит цитрат в цитоплазму

Перенос цитрата в цитоплазму происходит только при увеличении количества цитрата в митохондриях, когда изоцитратдегидрогеназа и α-кетоглутаратдегидрогеназа ингибированы высокими концентрациями NADH и АТФ. Эта ситуация создаётся в абсорбтивном периоде, когда клетка печени получает достаточное количество источников энергии. В цитоплазме цитрат расщепляется под действием фермента цитратлиазы:

Цитрат + HSKoA + АТФ → Ацетил-КоА + АДФ + Pi + Оксалоацетат.

Ацетил-КоА в цитоплазме служит исходным субстратом для синтеза жирных кислот, а окса-лоацетат в цитозоле подвергается следующим превращениям (см. схему ниже).

Пируват транспортируется обратно в матрикс митохондрий. Восстановленный в результате действия малик-фермента NADPH используется как донор водорода для последующих реакций синтеза жирных кислот. Другой источник NADPH — окислительные стадии пентозофосфатного пути катаболизма глюкозы.

Синтез пальмитиновой кислоты

Осуществляется мультиферментным комплексом «синтаза жирных кислот» в со- став которого входит 6 ферментов и ацил-переносящий белок (АПБ). Ацил- переносящий белок включает производное пантотеновой кислоты – 6-фосфопан- тетеин (ФП), имеющий SH-группу, подобно HS-КоА. Один их ферментов комплекса, 3-кетоацил-синтаза, также имеет SH-группу. Взаимодействие этих групп обусловли- вает начало биосинтеза жирной кислоты, а именно пальмитиновой кислоты, поэтому он еще называется «пальмитатсинтаза». Для реакций синтеза необходим НАДФН. В первых реакциях последовательно присоединяются малонил-S-КоА к фосфо- пантетеину ацил-переносящего белка и ацетил-S-КоА к цистеину 3-кетоацил- синтазы. Данная синтаза катализирует первую реакцию – перенос ацетильной груп- пы на С2 малонила с отщеплением карбоксильной группы. Далее в кетогруппа реак- циях восстановления, дегидратации и опять восстановления превращается в мети- леновую с образованием насыщенного ацила. Ацил-трансфераза переносит его на цистеин 3-кетоацил-синтазы и цикл повторяется до образования остатка пальмити- новой кислоты. Пальмитиновая кислота отщепляется шестым ферментом комплекса тиоэстеразой.

Гуморальная регуляция обмена липидов.

Жиры хранятся до момента их использования. Катаболизм жира идет в три этапа:

1) Гидролиз жира до глицерина и жирных кислот (липолиз)

2) Превращение глицерина и жирных кислот (подвергаются -окислению) в ацетил-КоА.

3) Общий путь – цикл трикарбоновых кислот

Ключевым ферментом липолиза является липаза жировой ткани. Она регулируется гормонами, поэтому часто ее называют гормончувствительной. Существует в двух формах: фосфорилированной — активной и дефосфорилированной — неактивной. Фосфорилирование липазы происходит под действием протеинкиназы А (цАМФ-зависимым ферментом).

Все гормоны, влияющие на мобилизацию жира:

Мембраны адипоцитов содержат адренорецепторы двух типов ( и ). Взаимодействие адреналина с рецепторами обоих типов вызывает изменение концентрации цАМФ.

II. Соматотропный гормон – стимулирует липолиз, воздействуя через аденилатциклазную систему.

III. Инсулин:  активность внутриклеточной фосфодиэстеразы  цАМФ  угнетает липолиза. Таким образом, инсулин усиливает синтез жира и уменьшает скорость его мобилизации.

IV. Глюкокортикоиды оказывают двоякое действие: на фоне мышечной работы они стимулируют липолиз, а в состоянии покоя – ингибируют его.

V. Половые гормоны: стимуляция распада жира.

VI. Лептин — полипептид, синтезируется в адипоцитах — гормон жировой ткани. Рецепторы к лептину расположены в гипоталамусе и в тканях репродуктивной системы.

Биосинтез глицерина в тканях тесно связан с метаболизмом глюкозы, которая в результате катаболизма проходит стадии образования триоз. Глицеральдегид–3–фосфат в цитоплазме под влиянием глицерол–дегидрогеназы (НАДН2) превращается в глицерол–3–фосфат, занимающий центральное место в биосинтезе простых и сложных жиров. Глицерол–3–фосфат, ацилируясь, превращается в фосфатидную кислоту, из которой образуются нейтральные и сложные жиры (ФЛ)

Обязательными компонентами, участвующими в синтезе, являются НАДФН (кофермент, образующийся в реакциях пентозофосфатного пути окисления углеводов) и АТФ.

3)задача лёгкая 14 При исследовании активности ферментов углеводного обмена высокая активность отмечалась фосфоенолпируваткарбоксикиназы, фруктозо-1,6-дифосфотазы и глюкозо-6-фосфатазы в печени и почках.

Ответ: это ферменты ГНГ(Глюконеогенез – синтез глюкозы из веществ неуглеводной природы), процесс локализуется именно в этих органах.

и почках.
4) задача сложная 28 У детей часто вирус гриппа нарушает синтез фермента карбомаилфосфатсинтетазы. При этом возникает рвота, головокружение, судороги, возможна потеря сознания.

Задания:— укажите причину наблюдаемых симптомов. — напишите схему орнитинового цикла.- укажите, концентрация какого вещества повышается в крови больного.- объясните механизм его токсического действия на нервную систему.- объясните, какую диету можно рекомендовать при данном нарушении.

Ответ:а) схема орнитинового цикла

б) повышается концентрация аммиака

В) аммиак превращается в мочевину в печени, по это при нарушениях работы печени повышается содержание аммиака в крови. Симптомы гипераммонимии тошнота рвота, головкружение, судороги, потеря сонания, отек мозга

Механизм токсического действия

Аммиак снижает концентрацияю α-кетоглутората

Это вызывает угнетение ЦТК

Также аммиак снижает концентрацию глутамата, что нарушает проведение нервного импульса

Г) малобелковая диета

Билет 29
1) 35. Общие пути превращения аминокислот. Катаболические превращения аминокислот по α-NH2 группе, по α-СООН группе и по углеродному «скелету». Декарбоксилирование аминокислот, биогенные амины, биологическая роль, пути обезвреживания.

Аминокислоты, образующиеся при переваривании белков и поступающие в клетки тканей, подвергаются катаболизму и анаболизму, а также специфическим реакциям, в результате которых синтезируются биологически активные соединения.

Видео:Окислительно-восстановительные реакции в кислой среде. Упрощенный подход.Скачать

Окислительно-восстановительные реакции в кислой среде. Упрощенный подход.

Витамин Д

Известны около семи веществ, обладающих антирахитической активностью, из которых витамин Д наиважнейший. При действии на кожу ультрафиолетовых лучей образуется холекальциферол (витамин Д3) из своего провитамина, содержание которого особенно высоко в коже, обладающей высокой витаминной активностью. В растительных организмах содержится эргостерин, являющийся провитамином Д.

Физиологическое значение. Витамин Д нормализует всасывание из кишечника солей кальция и фосфора, способствует отложению в костях фосфора и фосфата кальция (то есть укрепляет зубы) и препятствует заболеванию рахитом.

Имеются также указания на роль витамина Д в определении ряда свойств мембран клетки и субклеточных структур, в частности их проницаемости для ионов кальция и других катионов.

Высокое содержание витамина Д — в зародышах зерновых, зеленых листьях, пивных дрожжах, рыбьем жире. Богаты им яйца, сливочное масло, молоко. Провитамин Д содержится в белокочанной капусте и в небольшом количестве — в моркови.

Применение с лечебной целью, а также в качестве профилактики витамина Д требует предосторожности: они токсичны.

Опишите процесс биосинтеза мочевины у млекопитающих (уреотелических) животных

Мочевина — конечный продукт белкового обмена у так называемых уреотелических животных и человека. При поступлении с дневным пищевым рационом 100—120 г белков с мочой за сутки выделяется 20—25 г мочевины (по другим данным, 20—30 г). Синтезируется мочевина в печени из СО2, аммиака и азота б-аминогрупп L-аспарагиновой кислоты в результате циклической последовательности биохимических реакций, получившей название цикла мочевины (цикл аргинина — мочевины, орнитиновый цикл, цикл Кребса — Хензелейта). В результате происходит обезвреживание токсического Аммиака путем образования водорастворимой мочевины, выводимой из организма с мочой (пропорционально клубочковой фильтрации в почках).

На первом этапе цикла мочевины происходит образование карбамоилфосфата из СО2 и аммиака, эту реакцию катализирует карбамоилфосфатсинтаза в присутствии М-ацетилглутамата. Второй этап — биосинтез L-цитруллина из L-орнитина и карбамоилфосфата, катализируемый орнитинтранскарбамилазой. Третьим этапом цикла является синтез аргининянтарной кислоты из L-цитруллина и L-аспарагиновой кислоты, катализируемый аргининосукцинат-синтетазой. Четвертый этап — превращение аргининянтарной кислоты в L-аргинин и фумаровую кислоту, катализируемое аргининсукциназой. На пятом, заключительном этапе цикла мочевины осуществляется гидролитическое расщепление L-аргинина под действием фермента аргиназы с образованием мочевины и L-орнитина, который служит субстратом для реакции второго этапа цикла мочевины.

Цикл мочевины протекает в печени. Превращение L-орнитина в L-цитруллин и синтез карбамоилфосфата локализованы в матриксе митохондрий, а все другие реакции цикла — в цитоплазме. Митохондрий клеток почек не содержат ферментов, необходимых для превращения L-орнитина в L-цитруллин и синтеза карбамоилфосфата. Однако в почках происходит синтез мочевины из цитруллина, поступающего из печени.

Цикл мочевины тесно связан с основными путями обмена веществ и энергии. Так, фумаровая кислота, образующаяся в цикле мочевины, может поступать в митохондрий и превращаться там в цикле трикарбоновых кислот в щавелевоуксусную кислоту; СО2 и основная часть энергии в форме АТФ поступают в цикл мочевины из цикла трикарбоновых кислот, а аммиак образуется «реакциях трансаминирования и дезаминирования, которые иногда дают промежуточные продукты цикла трикарбоновых кислот. При нарушении цикла мочевины может происходить не гидролиз L-аргинина, а перенос его амидиновой группировки на глицин с образованием вместо М. гуанидинуксусной кислоты — биосинтетического предшественника креатина.

Содержание мочевины в сыворотке крови зависит от скорости ее синтеза и выделения и является одним из основных биохимических признаков нормального или нарушенного функционирования почек и печени. Из фракций остаточного азота при нарушении функции почек прежде всего повышается абсолютное и относительное содержание азота М. При почечной недостаточности азот может составлять до 90% всего остаточного азота. Выраженное увеличение концентрации мочевины в сыворотке крови (выше 15 ммоль/л, или 90 мг/ 100 мл; азота мочевины выше 30 ммоль/л, 42 мг/ 100 мл), как правило, всегда свидетельствует о нарушении функции почек (хронической и острой почечной недостаточности), особенно, если одновременно в моче появляются белок, гиалиновые цилиндры, клетки. С нарастанием болезни мочевина начинает проходить через слизистую оболочку желудочно-кишечного тракта. В его просвете под действием бактериальной уреазы образуется аммиак. Мочевина и аммиак раздражают слизистую оболочку органов желудочно-кишечного тракта, что ведет к ее токсическому воспалению (гастриту, дуодениту и др.). Повышение содержания мочевины в сыворотке крови может быть вызвано и внепочечными причинами: обезвоживанием организма, усиленным распадом белков (острая желтая дистрофия печени, злокачественные опухоли и др.). Понижение концентрации мочевины в сыворотке крови отмечают при повышенной скорости клубочковой фильтрации, например у беременных молодых женщин, при нагрузке чрезмерным объемом внутривенных вливаний. Иногда содержание мочевины в крови понижается при патологическом изменении значительной части паренхимы печени, недостаточности белка в питании, продолжительном голодании, врожденном нарушении нормального протекания цикла мочевины (у детей).

Схема цикла мочевины: Фнеорг. — неорганический фосфат; МочевинаФ — фосфат, присоединенный макроэргической связью; ФФнеорг.— неорганический пирофосфат; пунктиром обведены группы атомов, принимающие непосредственное участие в образовании молекулы мочевины.

Биосинтез глицерина напишите уравнение реакции восстановления глицеринового альдегида в глицерин

В чем отличие гликолиза от гликогенолиза? Напишите уравнение реакции образования 6-фосфат глюкозы

Анаэробный путь распада углеводов может начинаться как с распада глюкозы — и тогда он будет называться гликолизом, так и с распада гликогена — гликогенолиз. В основном этот путь распада характерен для мышц.

Сущность анаэробного распада глюкозы заключается в расщеплении молекулы глюкозы на две молекулы молочной кислоты и в освобождении энергии, которая частично расходуется в виде тепла, а частично накапливается в виде АТФ. При этом гликолиз дает две, а гликогенолиз — три молекулы АТФ.

Гликогенолиз начинается с отщепления от гликогена под действием фермента фосфорилазы одной молекулы глюкозы в виде глюкозо-1-фосфата, которая изомеризуется в глюкозо-6-фосфат. При гликолизе ферментом гексокиназой при участии АТФ (как источника энергии) глюкоза также превращается в глюкозо-6-фосфат.

Начиная с данного этапа, два процесса идут одинаково. Таким образом, различие гликолиза и гликогенолиза существует только до образования глюкозо-6-фосфата.

В анаэробных условиях гликолиз — единственный процесс в животном организме, поставляющий энергию. Именно благодаря гликолизу организм человека и животных определенный период может осуществлять ряд физиологических функций в условиях недостаточности кислорода. В тех случаях, когда гликолиз протекает в присутствии кислорода, говорят об аэробном гликолизе.

Последовательность реакций анаэробного гликолиза, так же как и их промежуточные продукты, хорошо изучена. Процесс гликолиза катализируется одиннадцатью ферментами, большинство из которых выделено в гомогенном, кристаллическом или высокоочищенном виде и свойства которых достаточно известны. Заметим, что гликолиз протекает в гиало-плазме (цитозоле) клетки.

Первой ферментативной реакцией гликолиза является фосфорили-рование, т.е. перенос остатка ортофосфата на глюкозу за счет АТФ. Реакция катализируется ферментом гексокиназой:

Биосинтез глицерина напишите уравнение реакции восстановления глицеринового альдегида в глицерин

Образование глюкозо-6-фосфата в гексокиназной реакции сопровождается освобождением значительного количества свободной энергии системы и может считаться практически необратимым процессом.

Наиболее важным свойством гексокиназы является ее ингибирование глюкозо-6-фосфатом, т.е. последний служит одновременно и продуктом реакции, и аллостерическим ингибитором.

Фермент гексокиназа способен катализировать фосфорилирование не только D-глюкозы, но и других гексоз, в частности D-фруктозы, D-маннозы и т.д. В печени, кроме гексокиназы, существует фермент глюкокиназа, который катализирует фосфорилирование только D-глюкозы.

Биосинтез глицерина. Напишите уравнение реакции восстановления глицеринового альдегида в глицерин

В природе глицерин широко распространен в форме глицеридов — основных компонентов природных жиров и растительных масел. Он играет важную роль в жировом обмене —совокупности обменных процессов нейтральных жиров и их биосинтеза в организме животных и человека, обеспечивающих живую клетку энергией.

Ацилглицерины (нейтральные жиры, или глицериды)- глицериновые эфиры жирных кислот. Они составляют главный компонент жиров, запасаемых в растительных и животных клетках, особенно в жировых клетках позвоночных.

Под действием липаз, присутствующих в соке поджелудочной железы, происходит гидролиз триацилглицеринов на жирные кислоты и глицерин.

Глицерин, необходимый для синтеза жиров, образуется путём восстановления фосфоглицеринового альдегида.

При биосинтезе глицерина в кислой среде происходит восстановление карбонильной группы глицеральдегида до глицерина при помощи NADH (никотинамид аденин динуклеотид в восстановленной форме). Реакция катализируется ферментом альдегид-редуктазой.

🎥 Видео

Реакции окисления, нуклеофильного присоединения альдегидов и кетонов. 11 класс.Скачать

Реакции окисления, нуклеофильного присоединения альдегидов и кетонов. 11 класс.

Как решать ОРГАНИЧЕСКИЕ ЦЕПОЧКИ? Основные типы химических реакцийСкачать

Как решать ОРГАНИЧЕСКИЕ ЦЕПОЧКИ? Основные типы химических реакций

Составление уравнений химических реакций. 1 часть. 8 класс.Скачать

Составление уравнений химических реакций.  1 часть. 8 класс.

Основы окислительно-восстановительных реакций | Химия ОГЭ 2023 | УмскулСкачать

Основы окислительно-восстановительных реакций | Химия ОГЭ 2023 | Умскул

Составление уравнений окислительно-восстановительных реакций методом электронного балансаСкачать

Составление уравнений окислительно-восстановительных реакций методом электронного баланса

Окислительно-восстановительные реакции. 3 часть. 9 класс.Скачать

Окислительно-восстановительные реакции. 3 часть. 9 класс.

Составление уравнений реакций. 1 часть. 8 класс.Скачать

Составление уравнений реакций. 1 часть. 8 класс.

Как расставлять коэффициенты в уравнении реакции? Химия с нуля 7-8 класс | TutorOnlineСкачать

Как расставлять коэффициенты в уравнении реакции? Химия с нуля 7-8 класс | TutorOnline

Составление уравнений реакций. 1 часть. 10 класс.Скачать

Составление уравнений реакций. 1 часть. 10 класс.

Химические уравнения - Как составлять уравнения реакций // Составление Уравнений Химических РеакцийСкачать

Химические уравнения - Как составлять уравнения реакций // Составление Уравнений Химических Реакций

РЕАКЦИИ ИОННОГО ОБМЕНА, ИОННОЕ УРАВНЕНИЕ - Урок Химия 9 класс / Подготовка к ЕГЭ по ХимииСкачать

РЕАКЦИИ ИОННОГО ОБМЕНА, ИОННОЕ УРАВНЕНИЕ - Урок Химия 9 класс / Подготовка к ЕГЭ по Химии

Окислительно-восстановительные реакции. Видеоурок по химии 9 классСкачать

Окислительно-восстановительные реакции. Видеоурок по химии 9 класс

Окислительно восстановительные реакции | Химия 8 класс #52 | ИнфоурокСкачать

Окислительно восстановительные реакции | Химия 8 класс #52 | Инфоурок

25. Схема реакции и химическое уравнениеСкачать

25. Схема реакции и химическое уравнение

Химические Цепочки — Решение Цепочек Химических Превращений // Химия 8 классСкачать

Химические Цепочки —  Решение Цепочек Химических Превращений // Химия 8 класс

8 класс. Составление уравнений химических реакций.Скачать

8 класс. Составление уравнений химических реакций.

Химия, 9 класс, тема "Окислительно-восстановительные реакции" (учитель Швецова Елена Евгеньевна)Скачать

Химия, 9 класс, тема "Окислительно-восстановительные реакции" (учитель Швецова Елена Евгеньевна)
Поделиться или сохранить к себе: